Sirt1 N端結構域調(diào)控Srit1去乙?；富钚?/h1>

時間：2015/3/23閱讀：679

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近日，來自美國華盛頓大學醫(yī)學院的研究人員在期刊cell reports發(fā)表了他們的研究進展，他們發(fā)現(xiàn)去乙酰化酶Sirt1的N端結構域能夠促進內(nèi)源性Sirt1與NF-kB p65結合，執(zhí)行去乙?；富钚?。這項研究發(fā)現(xiàn)了調(diào)控Sirt1去乙?；富钚缘男聶C制，具有一定意義。

研究人員指出，NAD+依賴性蛋白去乙?；窼IRT1通過對包括組蛋白和轉(zhuǎn)錄因子在內(nèi)的多種蛋白進行去乙酰化，在調(diào)節(jié)代謝，應激應答以及衰老方面發(fā)揮重要作用。調(diào)節(jié)SIRT1去乙酰化酶活性的機制非常復雜，但同時對于理解如何開發(fā)靶向SIRT1的治療藥物非常重要。

研究人員發(fā)現(xiàn)SIRT1的N端結構域（NTERM）能夠通過與內(nèi)源性SIRT1發(fā)生物理性相互作用對SIRT1的去乙?；富钚赃M行轉(zhuǎn)激活，促進SIRT1與其去乙酰化酶底物NF-kB p65的結合。通過實驗發(fā)現(xiàn)，SIRT1 N端結構域的兩個基序?qū)τ诩せ頢IRT1的酶活性具有重要作用，研究人員在小鼠中表達這些基序中的任一個都足以降低空腹血糖水平，提高葡萄糖耐受性，并且這種作用方式類似于SIRT1過表達的結果。

這些結果揭示了調(diào)節(jié)內(nèi)源性SIRT1去乙?；富钚缘囊环N新機制，同時對于如何通過藥理學方法調(diào)節(jié)SIRT1活性提供了更加深入的見解。hz-E11481 Human plasminogen activator inhibitor,PAI ELISAkit  人纖溶酶原激活物抑制因子(PAI)檢測試劑盒  
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